Laboratory of Francisco Portillo Pérez

Research topics

Identificación y caracterización de chaperonas implicadas en el plegamiento de Pma1 (Pilar Eraso)


Nuestra hipótesis es que Pma1-D378T une una(s) chaperona(s) esencial(es) para el plegamiento de Pma1. La unión de esta(s) chaperona(s) esencial(es) implicaría probablemente a la hélice transmembrana 10 de Pma1. Pma1-D378T actuaría secuestrando a la(s) chaperona(s) debido a su sobreexpresión y esta disminución de los niveles produciría un defecto en el plegamiento de la proteína silvestre y su consiguiente agregación. Por ellonos proponemos abordar la identificación y caracterización de chaperonas implicadas en el plegamiento de Pma1


Análisis in vitro del mecanismo de degradación de Pma1-D378T y del papel en el mismo de supresores extragénicos (María J. Mazón)


La causa final de la dominancia negativa de proteínas como Pma1-D378T es la retención y posterior degradación de la proteína silvestre. En este sentido la identificación de genes que permitan una degradación selectiva de la proteína mutante es de gran importancia para la supresión de la dominancia. Hemos aislado nuevos supresores en multicopia de la dominancia negativa de Pma1-D378T cuyo papel nos proponemos analizar.


Análisis del mecanismo de activación de la vía HOG causada por la sobrecarga del ER (Francisco Portillo)


La sobrecarga de proteínas en el ER debido a la sobrexpresión de la forma silvestre o de alelos dominantes negativos de Pma1 así como de otras proteínas de la membrana plasmática da lugar a un estrés del ER que tiene como consecuencia la activación de la vía HO. Nos proponemos identificar la ruta de señalización implicada en la activación de la vía HOG por sobrecarga del retículo.



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